Skip to content
BY-NC-ND 3.0 license Open Access Published by De Gruyter June 2, 2014

Wirkungen von monomerem Acrylamid auf Proteine

  • Hermann Druckrey , Ursula Consbruch and Dietrich Schmähl

Sole von Proteinen erstarren mit monomerem Acrylamid zu relativ festen Gelen. Die Geschwindigkeit des Vorgangs hängt von der Konzentration beider Partner und von der Temperatur ab. Eiklar, Fibrinogen oder γ-Globulin erstarren mit Acrylamid 10 —1000-fach schneller als Albumine. Die Unterschiede werden in erster Linie auf die Form der Proteine bezogen, die bei den schnell erstarrenden Eiweißkörpern gestreckt oder fadenförmig, bei Albuminen dagegen eher kugelig ist.

Einige Tage nach der Erstarrung wird die Ninhydrin-Reaktion bei den Gelen negativ.

Die Erstarrungsprodukte werden durch Pepsin nicht gespalten, dagegen leicht durch Wasserstoffperoxyd.

Durch Trichloressigsäure läßt sich die Polymerisation von Acrylamid in wäßriger Lösung in Gang setzen.

Received: 1952-12-13
Published Online: 2014-6-2
Published in Print: 1953-3-1

© 1946 – 2014: Verlag der Zeitschrift für Naturforschung

This work is licensed under the Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 3.0 License.

Downloaded on 28.3.2024 from https://www.degruyter.com/document/doi/10.1515/znb-1953-0306/html
Scroll to top button