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  • Author: E. Buddecke x
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Für Studierende der Medizin, Zahnmedizin und Naturwissenschaften

An exo-β-N-acetylhexosaminidase is purified from bovine spleen homogenate. Several synthetic β-N-acetylglycosaminides and natural glycosides such as oligo-saccharides from chondroitin 4-sulfate-protein, glycopeptides from ovine submaxillaris mucin and mucopeptides from E. coli are found to be substrates for the enzyme. The mode of enzyme action, the influence of activators and competitive and noncompetitive inhibitors are investigated.

Die Zonulafaser des Rinderauges besteht zu über 90% aus einem in verdünnten Säuren und Laugen unlöslichen Faserprotein und enthält ca. 5% Kohlenhydrate. Chemische Eigenschaften und Aminosäureanalysen des Proteins schließen eine Verwandtschaft zum Kollagen, Elastin oder Retikulin aus, ergeben jedoch eine gewisse Analogie zu den Gliafasern des Zentralnervensystems. Als Kohlenhydrate wurden vorwiegend sialinsäurehaltige Glykoproteine und in geringer Konzentration die sauren Glykosaminoglykane Hyaluronat und Chondroitin-6-sulfat identifiziert. Das acetontrokkene Zonulafaserprotein wird durch Trypsin abgebaut, Vorbehandlung mit Testeshyaluronidase erhöht die Spaltungsrate nicht. Nach histochemischen Untersuchungen sind die Kohlenhydrate in der Hüllsubstanz der Zonulafasern lokalisiert. Der im Gegensatz zu erwachsenen Tieren stark positive Ausfall der Kohlenhydrat-Reaktionen im Embryonalstadium weist auf eine altersabhängige Abnahme des Kohlenhydratgehaltes hin.

Die anionischen Polysaccharide Chondroitinsulfat-Protein und Hyaluronat entfalten in wäßriger Lösung in Konzentrationen zwischen 10 und 20 mg/ml einen Molekularsiebeffekt, der in einer Beeinflussung der Diffusion gelöster Substanzen zum Ausdruck kommt und Analogien zu den in der Basalmembran von Blutkapillaren ablaufenden Permeationsvorgängen aufweist. Während Makromoleküle (Rinderserumalbumin, kolloidales Gold [198Au]) Chondroitinsulfat-Protein- bzw. Hyaluronat-Schichten nur langsam oder überhaupt nicht durchdringen, wird die Diffusion von T2O, Ca2® und Glucose weniger stark behindert. Die Diffusion von molekularem Sauerstoff wird nicht beeinflußt. Chondroitin-4-sulfat und Rinderserumalbumin zeigen diese diffusionsbehindernde Wirkung nicht.

Die durch anionische Polysaccharide bewirkte Diffusionsbehinderung kann durch Polykationen (lysinreiches Polypeptid aus Kalbsthymus, Poly-L-Lysin, Oligo-N-methyl-morpholiniumpropylenoxid), ferner durch Trypsin, α-Chymotrypsin und Kallikrein, nicht jedoch durch basische Aminosäuren und Peptide (Lys, Arg, His, Arg-Gly-Arg) oder Histamin aufgehoben werden.

Die wirksamen Polykationen beeinflussen Chondroitinsulfat-Protein und Hyaluronat durch Änderung ihrer makromolekularen Eigenschaften (Hydratation, Viskosität, Löslichkeit), in höheren Konzentrationen reagieren sie mit ihnen unter Bildung definierter wasserunlöslicher Komplexe (Präzipitate).

Die Reaktion anionischer Polysaccharide mit biogenen basischen Polypeptiden wird als möglicher physiologischer Regelmechanismus zur Beeinflussung der Blutkapillar-Permeabilität aufgefaßt.